Способы получения аминокислот | Функциональные свойства белков

Эффекты истинного и простого обогащения

В зависимости от соотношения белковых составляющих различают эффекты истинного и простого обогащения. Эффект истинного обогащения наблюдается в том случае, если скор для каждой незаменимой аминокислоты в белке создаваемого продукта не менее 1,0, а простого – если значения аминокислотного скора композиции хотя и меньше 1,0, но выше, чем значения данного показателя для белков каждого продукта в отдельности. сбалансированность аминокислотного состава в белковых продуктах положительно отражается на их усвояемости. Если усвояемость белков растений по сравнению с казеином составляет 60 – 80%, то усвояемость белков, находящихся в составе концентрированных белковых продуктов с большим количеством незаменимых аминокислот,– 80-100%.

В производстве продуктов и кормов уже давно применяют добавки лимитирующих аминокислот, производство которых в мире представляет собой крупнотоннажную специализированную отрасль. Более 98% производства (по данным ФАО) приходится на метионин, лизин и триптофан. Так, в настоящее время для обогащения кормов в мире производится около 700 тыс. т кристаллического лизина.

Способы получения аминокислот

Основными способами получения аминокислот являются методы микробиологического (лизин, треонин, валин) и химического (метионин, триптофан, фенилаланин) синтеза, однако часть дефицитных аминокислот можно получать с применением ферментативных методов (метионин), экстракцией (цистин, тирозин) и генной инженерии (лизин, треонин)

Добавление 0,5 – 1,5% метионина к белковым продуктам из сои приближает их по питательной ценности к идеальному белку, а добавление триптофана в пищу вызывает образование в организме человека антител и повышает его иммунитет.

Многочисленные исследования в области диетологии свидетельствуют о важной роли лизина в питании человека. Необходимо массово использовать лизин в качестве добавки в хлеб, макаронные изделия, пшеничную, рисовую, ржаную, кукурузную муку и другие продукты.

Потеря лизина, связанного в растительных и животных белках, при термообработке представляет серьезную проблему.

Будучи диаминомонокарбоновой кислотой лизин, встроенный в аминокислотную цепь белка, имеет свободную эпсилон-аминогруппу, обладающую высокой реакционной способностью. Благодаря этой группе между лизином и сахарами происходит реакция Майяра.

Однако, употребление аминокислот в пищу требует тщательного контроля со стороны медиков и специалистов по питанию, так как здесь необходимы особые методы их потребления и приемы введения.

Свободные аминокислоты, не принимая участия в синтезе белков тела, могут стать источником токсичных биогенных аминов и аммонийных солей. Наиболее высокой токсичностью обладают продукты декарбоксилирования трипьофана, тирозина, гистидина. Так, гистамин и серотонин, образующиеся при декарбоксилировании гистидина и триптофана, соответственно, относятся к веществам, вызывающим аллергию.

Функциональные свойства белков

Под функциональными свойствами понимают физико-химические характеристики белков, определяющие их поведение при переработке в пищевые продукты и обеспечивающие определенную структуру, технологические и потребительские свойства.

К наиболее важным функциональным свойствам белков относятся растворимость, водосвязывающая и жиросвязывающая способность стабилизировать дисперсные системы (эмульсии, пены, суспензии), образовывать гели, пленкообразующая способность, адгезионные и реологические свойства (вязкость, эластичность), способность к прядению и текстурированию.

Растворимость

Растворимость, являясь первичным показателем оценки функциональных свойств белков, характеризуется коэффициентами КРА и КДБ. В первом   случае определяют количество азота, во втором – количество белка, перешедшего в раствор (в процентах от общего содержания его в продукте).

Растворимость в наибольшей степени зависит от присутствия нековалентных взаимодействий: гидрофобных, электростатических и  водородных связей.

Чем ниже относительная гидрофобность белков (то есть ниже взаимодействие между глобулами и выше сила отталкивания), тем выше взаимодействие их с молекулами растворителя, следовательно выше растворимость.

Вклад электростатических сил в растворимость белков зависит от рН среды и присутствия солей. При рН, соответствующем ИЭТ, белки имеют наименьшую растворимость, так как суммарный заряд на их молекулах равен нулю и частицы лишены способности отталкиваться за счет электростатических взаимодействий с молекулами растворителя. В кислой или щелочной среде, наоборот, обеспечивается взаимодействие противоположно заряженных ионов растворителя (Н+ или ОН– соответственно) с поверхностями белковых частиц, заряженных положительно в кислой среде и отрицательно в щелочной, а значит и переход белков в раствор. В кислой среде белок имеет положительный заряд на аминогруппах вследствие подавления диссоциации карбоксильных (–СООН) групп, в щелочной – отрицательный заряд у карбоксильных групп за счет подавления диссоциации (–NН2) групп.

Зависимость растворимости белков от концентрации солей носит нелинейный характер. При добавлении небольших количеств солей растворимость увеличивается, так как ионы препятствуют электростатическому взаимодействию боковых групп белка между собой. Высокие концентрации солей, снижающие гидратацию полипептидных цепей, наоборот, усиливают гидрофобные белок-белковые взаимодействия и вызывают выпадение белка в осадок (высаливание).

Различия в растворимости белков пищевого сырья лежат в основе технологических процессов выделения изолятов и концентратов и имеют непосредственное отношение к качеству многих пищевых продуктов. Важное значение растворимость белков имеет для повышения качества пищевых продуктов, в производстве которых предусмотрен их гидролиз (автолиз) и денатурация (начальные технологические стадии, сушка и хранение). Потеря растворимости, как правило, сопровождается изменением и других важных функциональных свойств, что в значительной мере отражается на качестве продуктов и степени перевариваемости белка в желудочно-кишечном тракте.

Способность белков удерживать жир и воду

Способность белков удерживать жир и воду зависит не только от особенностей аминокислотного состава и структуры, но и от фракционного состава, способа обработки, рН среды, температуры и присутствия углеводов, липидов и других белков.

Высокая способность белков удерживать воду в пищевых продуктах (мясных, хлебобулочных и т.д.) повышает выход последних, удлиняет сроки хранения и улучшает текстуру. Денатурированные белки имеют пониженную водосвязывающую способность, и их применение отрицательно сказывается на качестве хлеба. Высокая жироудерживающая способность белков обеспечивает нежную и однородную текстуру изделий, исключает отделение жира, сморщивание изделий, уменьшает потери при варке и жарении.

Жироэмульгирующая и пенообразующая способность

Жироэмульгирующая и пенообразующая способность белков широко используется в практике получения жировых эмульсий и пен.

Наиболее широко распространены пищевые эмульсии «масло в воде» (м/в) и «вода в масле» (в/м), называемые, соответственно, прямыми и обратными. В производстве новых форм белковой пищи большое значение приобрели и эмульсии «вода в воде» (в/в).

Эмульгирующие свойства белков оценивают по эмульгирующей способности, эмульгирующей емкости, стабильности эмульсий и т.д.

Пены (дисперсные системы с газообразной фазой и жидкой или твердой средой) получают механическим распределением воздуха в растворе белка путем взбивания или за счет вскипания воды, понижения давления, обеспечения химических или микробиологических процессов в белоксодержащих пищевых системах. Так, белки клейковины образуют пену в хлебном тесте под действием диоксида углерода при брожении, а в кондитерском – за счет химических разрыхлителей при выделения аммиака и диоксида углерода.

Гелеобразующие свойства белков

Гелеобразующие свойства белков характеризуются способностью их коллоидного раствора из свободно диспергированного состояния переходить в связаннодисперсное.

Белок  как гелеобразователь должен образовывать гели в широком диапазоне рН, ионной силы, при минимальной концентрации и с необходимыми  физико-химическими свойствами, такими как прочность, твердость, эластичность, температура размягчения и плавления, степень набухания, способность к синерезису (отделение дисперсионной седы с сокращением объема геля), сорбция красителей и ароматических веществ и т.д. К подобного рода «универсальным» гелеобразователям относится желатин, позволяющий в широких пределах обеспечить регулирование химического состава и биологическую ценность пищевых продуктов.

Вязко-эластично-упругие свойства

Отличительным свойством некоторых пищевых белков является низкий уровень полярности функциональных групп. Молекулы воды, окружая частицы белков, отталкиваются, а молекулы белков, наоборот, агрегируются с образованием комплексов с присущими им реологическими свойствами (вязкость, эластичность, упругость). Наиболее выраженным комплексом таких свойств обладают белки пшеничной клейковины, обуславливающие текстуру хлеба и создающие непрерывную фазу в изделиях с наполнителями (зерно, отруби, изюм). За свойство упругости и эластичности белков ответственность несет глютениновая фракция белков.

Функциональные свойства белков

Функциональные свойства белков определяются их структурой. Например, вязкость и гелеобразующие свойства соотносятся с размером и формой молекул, а водосвязывающая способность, пенообразующие и эмульгирующие свойства коррелируют с соотношением на поверхности полярных и гидрофобных групп. Все факторы, которые изменяют структуру белков, вызывают и регулирование (модификацию) их свойств.

Наиболее широко используемыми методами регулирования функциональных свойств являются физико-химические и ферментативные. К физико-химическим методам относятся перевод белков перед сушкой в раствор кислот, щелочей, оснований – с целью изменения заряда или ионного состава, тепловая денатурация и т.д. При этом у белков улучшаются функциональные свойства: повышается растворимость, гелеобразующая, жироэмульгирующая способность, способность к текстурированию и прядению.

Функциональные свойства белков улучшаются и за счет обработки их веществами липидной (лецитин, стеароил-2-лактилат натрия или кальция, моно- и диацилглицерины), углеводной (пектины, альгинаты, каррагинаны, камеди) или иной природы (поливалентные металлы).

Реакционные группы белков взаимодействуют с различными типами соединений с образованием при этом композитных формул. Последние усиливают процессы водопоглощения, эмульгирования жира, гелеобразования, структурирования и тем самым улучшают качество готовых изделий.

Ферментативная модификация функциональных свойств белков осуществляется с использованием ферментов растительного, микробного или животного происхождения. Преимуществом таких методов являются мягкие режимы выделения белков, сохранение биологической ценности и возможность регулирования глубины той или иной реакции.

Из ферментативных методов модификации наибольшее распространение получил метод ограниченного ферментативного протеолиза. С его использованием для замены яичного альбумина выпускают пенообразующие модифицированные белки: гидролизаты изолята и гидролизаты муки.

При ограниченном протеолизе, например, легумина кормовых бобов под влиянием трипсина – фермента пищеварительного тракта – расщепляются пептидные связи только α-цепей, тогда как β-цепи остаются незатронутыми. При этом улучшаются эмульгирующие и пенообразующие свойства белков.

Ссылка на основную публикацию