Проламины, Глютелины, Клейковина Характеристика — Глиадиновая фракция пшеницы

Проламины

Характерной особенностью проламинов является высокое содержание глутаминовой кислоты (13,7 – 43,3%), пролина (6,3 – 19,3). Проламины отличаются низким содержанием лизина, которого очень мало в проламинах пшеницы, сорго и ржи. Еще беднее этой аминокислотой зеин кукурузы и паницин проса: в них обнаружены лишь следы лизина. Низкое содержание лизина в проламинах и высокий процент этой фракции в белках большинства злаков – основная причина их несбалансированности по лизину. Проламины также бедны треонином и триптофаном. Относительно богат триптофаном паницин проса. Триптофан практически отсутствует в зеине кукурузы и кафирине сорго.

Пеструю картину дает содержание в проламинах отдельных культур серосодержащих аминокислот (цистина, цистеина и метионина). В глиадине пшеницы найдено 1,9% цистина, в секалине ржи 2%, авенине 4,4%. В паницине проса и оризенине риса обнаружено немного цистина, а в кафирине сорго – лишь его следы. Значительные расхождения по содержанию в проламинах злаков лейцина. В проламинах большинства зерен злаковых культур наблюдается высокий уровень лейцина, прежде всего в зеине, кафирине и оризенине (17 – 18). Мало лейцина содержат секалин,гордеин и паницин. Внешние факторы мало изменяют аминокислотный состав проламинов – при разных условиях азотного питания они имеют тот же аминокислотный состав.

Проламины, как и другие белковые фракции, представляют собой сложную смесь белковых компонентов. Для проламинов характерна видовая и сортовая специфичность их компонентного состава. Эта особенность оложена в основу геномного анализа пшеницы для определения подлинности и сортовой чистоты семян по электрофоретическому спектру глиадинов. Разработана карта белков, при помощи которой различают, какими хромосомами контролируется синтез отдельных глиадиновых компонентов у мягкой пшеницы.

Глютелины

Значительный удельный вес в общем белковом фонде зерна злаковых приходится на фракцию глютелинов. Особенность глютелинов в том, что по аминокислотному составу они занимают промежуточное положение между проламинами и глобулинами. Содержание лизина в них больше, чем в проламинах: в глютенине пшеницы, ржи и ячменя составляет (соответственно) 1,7; 2,3 и 4%, в глютелине кукурузы, сорго, ржи и проса – 2,4; 3,1; 4; овса – 5%. Глютелины отличаются от проламинов более высоким содержанием аргинина, гистидина, гликокола. По аминокислотному составу белок глютелинов сбалансирован лучше, чем у проламинов.

Более подробно изучены состав и свойства глютелинов пшеницы в виде изолированной фракции и в составе клейковины – глиадиново-глютенинового комплекса. Содержание лизина в глютенинах пшеницы, как и в глиадинах, невысокое. На долю обеих фракций в пшеничной муке приходится более 80% белка и в целом зерне 50 – 60%. В связи с этим белки пшеницы бедны лизином.

Полноценность зерна риса по аминокислотному составу находится на удовлетворительном уровне: у шлифованного риса 80% всего белка составляют глютелины оризенины, содержащие 2,6 – 4% лизина. Преобладающие фракции овса – глобулины и глютелины, в которых содержится до 5,5% лизина, что приводит к хорошей сбалансированности овса по этой наиболее дефицитной аминокислоте. Белки гречихи в основном представлены глобулинами и альбуминами, поэтому они наиболее сбалансированы по незаменимым аминокислотам.

Важнейшей продовольственной культурой является пшеница, так как благодаря содержащейся в ней клейковине из нее получают хлеб с пористым, упругим и эластичным мякишем.

Клейковина

Клейковина – важнейший фактор хлебопекарного достоинства пшеничной муки. От нее зависит газоудерживающая способность теста, а, следовательно, объем и пористость хлеба. Крепкая клейковина в нормальной муке дает слишком тугое тесто с трудом поддающееся растяжению диоксидом углерода. Слабое тесто плохо задерживает диоксид углерода, так как свойственная ему слабая клейковина не может создать в тесте белкового каркаса необходимой прочности. Сильная клейковина при брожении более стойко сохраняет присущие ей физические свойства.

Качество клейковины определяется главным образом свойствами, входящих в ее состав клейковинообразующих белков глиадина и глютенина.

На долю белков приходится (%) 73 – 90, в среднем 83,5, в том числе клейковинообразующих 74 – 85, в среднем 79,5, остальное – альбумины и глобулины 3,35 – 6,75, в среднем 4. Содержание глиадина во всех случаях преобладает над глютенином. Соотношение между их количеством колеблется от 1,0 (глютенин) до 1,10 – 1,43 (глиадин), в среднем 1 – 1,21. Липиды, главным образом связанные – в среднем свободных 1%, связанных 6%. Небелковые вещества оказывают влияние на изменение ее свойств, наиболее существенно – липиды, взаимодействующие с белками.

Глиадиновая фракция пшеницы

С помощью ионообменной хроматографии, гельхроматографии, электрофореза и других методов глиадиновая фракция пшеницы разделена на большое число индивидуальных компонентов. Электрофоретические компоненты глиадина условно объединяют в порядке уменьшения электрофоретической подвижности в кислой среде в четыре группы: α-, β- ,γ- и ω-глиадины, каждая из которых состоит из нескольких компонентов. Общее число белковых компонентов в пшенице может достигать 40 – 50. При строго определенных условиях электрофореза в ПААГ или крахмальном геле электрофоретический спектр рассматривается как генотипический признак вида и сорта пшеницы.

Большинство глиадиновых белков построено из одной полипептидной цепи с молекулярной массой 30 – 45 кД и внутримолекулярными дисульфидными связями (рис. 4.1). В меньшем количестве в состав глиадина входят белки с молекулярной массой 22; 25,6; 48,8; 57,3 кД, а также димеры, построенные из одноцепочных молекул главного типа (36,5 и 44,2 кД). От других компонентов в большей степени отличаются ω-глиадины, имеющие слабый заряд, высокое содержание глутамина, глутаминовой кислоты, пролина, гидрофобных остатков аминокислот и не содержащие цистина и метионина и, соответственно, внутримолекулярных дисульфидных связей.

Глиадиновая фракция пшеницы

Глютенин пшеницы

Глютенин пшеницы является  более гетерогенной белковой фракцией по сравнению с глиадином. Он состоит из многих компонентов с молекулярной массой от 50 до 3000 кД и без разрыва дисульфидных связей не способен мигрировать в гель при электрофорезе. Восстановленный глютенин разделяется при электрофоретическом анализе не менее чем на 15 компонентов, состоящих из одной полипептидной цепи с молекулярными массами от 11,6 до 133 кД. Эти данные позволяют утверждать, что Глютенин – это белок, построенный из многих полипептидных цепей, соединенных между собой дисульфидными связями.  Расчеты показывают, что на каждую полипептидную цепь глютенина приходится 2 – 3 дисульфидные связи с соседними цепями.

Главной трудностью при выяснении особенностей строения глютенина является способность белков к  агрегации, которую трудно преодолеть известными в настоящее время методами. До сих пор изучаются значения молекулярных масс компонентов и целого белка этой фракции. Так, по последним данным отечественных ученых, Глютенин состоит из белковых частиц, включающих несколько субъединиц с молекулярной массой всего 100 – 300 кД, тогда как на долю частиц сверхвысокой молекулярной массы и одноцепочных молекул приходится не более 20%.

Предложены несколько гипотез строения глютенина и клейковины, однако ни одна из них не дает полного ответа на вопросы взаимосвязи его особенностей с природой вязко-эластичных свойств пшеничного теста. До конца не выяснен вопрос, чем отличаются глютенины зерновых культур, способных и не способных к формированию клейковинного комплекса.

Свойства клейковины

Реологические свойства клейковины и теста получают более полное обоснование, если принять линейную структуру глютенина, тогда и вязкость теста из пшеницы, ржи и ячменя можно объяснить сильным раскручиванием достаточно гибких цепей и постоянным перемещением их относительно руг друга. Свойство эластичности возникает вследствие тенденции растянутых, незакрученных полипептидных цепей возвратиться к их прежней конформации. Причиной же отсутствия вязко-эластичных свойств овсяного и кукурузного теста является ветвящийся способ соединения полипептидных цепей, характеризующийся трехмерной разветвленной структурой.

Во всем мире интенсивно проводятся исследования, посвященные зависимости хлебопекарных качеств пшеницы от полипептидного состава глютениновой фракции в связи с различиями сортов и классов на генетическом уровне. Установлено, что наиболее выраженное влияние на реологические свойства клейковины и качества хлеба оказывают присутствие высокомолекулярных субъединиц глютенина  (100 кД) или соотношение высоко- и низкомолекулярных субъединиц. Всего обнаружено около 25 субъединиц с высокой молекулярной массой, 3 – 5 из них присутствует в каждом сорте. Каждой субъединице присвоен номер в зависимости от подвижности в ПААГ с ДДС-Na, и выясняется конкретная роль ее в обеспечении качества зерна.

Реологические свойства клейковины и качество пшеничного хлеба зависят не только от присутствия вусокомолекулярных субъединиц (60%), но и от наличия хромосомы 1BL/1RS (7%), полиморфизма низкомолекулярного глютенина, глиадина (α-, β-, γ-, ω-), количества белка и активности α-амилазы (31%). Глютенин придает клейковине упругие свойства, а глиадин обуславливает растяжимость и связность, то есть ни Глютенин, ни глиадин в отдельности не обладают характерными реологическими свойствами клейковины, только взаимодействие этих фракций в едином комплексе создает клейковинный белок со всеми присущими ему особенностями. Предполагают, что «полипептидные цепи глиадина в разных местах и разными связями соединяются с полимеризованными молекулами глютениновой фракции, объединяя их в сложную трехмерную сетку переплетающихся полипептидных цепей» (А. Вакар,1975). В структуре такой сетки значительную роль помимо ковалентных дисульфидных связей играют нековалентные взаимодействия: водородные, электростатические (ионные) связи и гидрофобное взаимодействие. Всем им отводится важная роль при объяснении различий в реологических свойствах крепкой и слабой клейковины (растяжимости, связности, упругости, эластичности).

Аминокислотный состав клейковинного белка и соотношение глиадиновой и глютениновой фракций не являются показателями его качества, тогда как растворимость, содержание водородных, дисульфидных связей и вискозиметрические характеристики соотносятся с различиями реологических характеристик клейковины. Крепкая клейковина отличается от слабой меньшей растворимостью в разных растворителях, большим количеством водородных и дисульфидных связей, меньшими значениями характеристической вязкости (η), удельного гидродинамического объема и осевого отношения частиц (в/а). Частицы крепкой клейковины имеют уплотненную структуру, слабой – разрыхленную.

Боле высокая скорость агрегации белков клейковины хорошего качества при действии на них солей свидетельствует о большей роли гидрофобных взаимодействий в структуре крепкой клейковины по сравнению со слабой.

Признавая за глиадином и глютенином главенствующую роль в обеспечении качества клейковины, необходимо учитывать роль небелковых соединений в формировании ее структуры.

 

Ссылка на основную публикацию