Карбоксипептидазы, общие сведения о Карбоксипептидазах

Карбоксипептидазы

Карбоксипептидазы широко представлены у животных, растений и микроорганизмов, они играют важную роль в белковом обмене. Среди карбоксипептидаз встречаются сериновыё и металлоферменты, редко – тиоловые.

В поджелудочной железе синтезируются карбоксипептидазы А и В. Предшественники этих ферментов активируются под действием трипсина. Карбоксипептидаза А – металлофермент, содержит один атом цинка на молекулу

Молекулярная масса фермента 34,3 кДа, оптимальный рН 7,5, зона стабильности – рН 6-10,2. Карбоксипептидаза В идентична по массе и содержанию цинка, стабильна при рН 7-9. Оба фермента имеют как пептидазную, так и эстеразную активность.

Карбоксипептидазы есть у многих покрытосеменных (томата, арбуза, фасоли, шпината и др.). В клетках растений присутствуют, как связанные, так и растворимые формы карбоксипептидаз. Максимальную активность находят во фракции митохондрий.

Все растительные карбоксипептидазы – кислые белки с изоэлектрической точкой при рН 4,3-5,4. Молекулярная масса 90-175 кДа. Оптимальный рН 5-5,6, стабильны в зоне рН 4-6. Оптимальная температура действия 40-50° С.

Большинство растительных карбоксипептидаз относится к сериновым ферментам. Из их числа – уникальная карбоксипептидаза фасоли, способная отщеплять с С-концов белков все аминокислоты, за исключением аспарагиновой. Предпочтительно наличие на С-конце аминокислоты с длинной алифатической цепью, а по соседству с ней – ароматаческой аминокислоты.

Карбоксипептидаза из кожуры апельсина является металлоферментом, содержащим 3,6 атома цинка на молекулу. Фермент отщепляет с С-конца белков ароматические, кислые аминокислоты и пролин. Приведенные примеры свидетельствуют о широкой субстратной специфичности растительных карбоксипептидаз.

Микробные карбоксипептидазы – белки молекулярной массы от 30 до 160 кДа. Оптимальный рН действия для грибных карбоксипептидаз – 3,0-6,8, для бактериальных — 8,0-9,8. Оптимальная температура действия карбоксипептидаз Asp. oryzae — 40-50° С.

Карбоксипептидазы микроорганизмов могут иметь различную структуру активного центра. У некоторых грибов и актиномицетов они являются металлоферментами, для проявления активности которых необходимы ионы цинка, марганца, магния, кальция.

Карбоксипептидазы микроскопических грибов характеризуются широкой субстратной специфичностью, что в значительной мере определяет способность грибных ферментных препаратов катализировать глубокое расщепление растительных и животных белков. Карбоксипептидазы пенициллов отщепляют от пептидов остатки пролина, лизина, аргинина, глицина, дикарбоновых аминокислот. Кислая карбоксипептидаза Asp. saitoi последовательно отщепляет все аминокислоты от нативного инсулина и некоторых других пептидов. Аналогичный фермент Asp. sojae глубоко расщепляет соевый белок.

Ссылка на основную публикацию