Протеазы (Пептидгидролазы), Классификация пептидгидролаз

Протеазами, протеолитическими ферментами

Белок и пептиды расщепляют ферменты, объединяемые в подкласс пептидгидролаз (К.Ф.3.4.). Их называют также протеазами, протеолитическими ферментами.

Основной реакцией, катализируемой протеолитическими ферментами, является гидролиз пептидной связи в молекулах белков и пептидов:

Протеазы (пептидгидролазы), Расщепление пептидной связи, Катализ эндопептидазы

Расщепление пептидной связи в точках, удаленных от конца молекулы, катализируют эндопептидазы. Их делят на четыре группы: сериновые (К.Ф.3.4.21), тиоловые (К.Ф.3.4.22), карбоксильные (К.Ф.3.4.23) и металлосодержащие (К.Ф.3.4.24).

Расщепление пептидной связи в точках, удаленных от конца молекулы, катализируют эндопептидазы. Их делят на четыре группы: сериновые (К.Ф.3.4.21), тиоловые (К.Ф.3.4.22), карбоксильные (К.Ф.3.4.23) и металлосодержащие (К.Ф.3.4.24).

Аминопептидазы, Карбоксипептидазы, Дипептидазы, пептидилдипептидазы, Дипептидилпептидазы

Отщепление концевых аминокислот и дипептидов, а также гидролиз дипептидов катализируют экзопептидазы, которые разделяют на пять групп. Аминопептидазы (К.Ф.3.4.11) катализируют отщепление единичных аминокислот от N-конца полипептидной цепи, карбоксипептидазы (К.Ф.3.4.16, 3.4.17) – от С-конца. Дипептидазы (К.Ф.3.4.13) гидролизуют дипептиды. Дипептидилпептидазы (К.Ф.3.4.14) и пептидилдипептидазы (К.Ф.3.4.15) катализируют отщепление дипептидов соответственно от N-конца и от С-конца полипептидной цепи.

Классификация пептидгидролаз

классификация пептидгидролаз
классификация пептидгидролаз

Существующая классификация пептидгидролаз несовершенна, поскольку в ней используются в качестве разграничительных различные признаки: деление пептидаз на группы проведено по характеру действия на субстрат, а протеиназ – по структуре каталитического центра. В настоящее время описано несколько сот пептидгидролаз различного происхождения. На основании этого обширного материала предлагаются новые варианты классификации, в частности, только по структуре каталитического центра.

Вторичная, третичная и четвертичная структура белков

Скорость ферментативного гидролиза белковых соединений определяется наличием в них пептидных связей, специфичных для действия фермента, а также пространственной структурой субстрата.

На доступность пептидных связей гидролизу влияют вторичная, третичная и четвертичная структура белков. Белки могут иметь один или два типа упорядоченных вторичных структур (α-спиральной и β-складчатой), представленных в различных сочетаниях и охватывающих более или менее значительную часть полипептидной цепи.

В упорядоченных структурах определенные участки полипептидной цепи экранированы и недоступны действию ферментов. Чем выше степень упорядоченности структуры, тем менее белок подвержен протеолизу.

Третичная структура белка, его геометрическая форма определяет соотношение экспонированной и экранированной частей молекулы (то есть доступной и недоступной протеолизу),

Наименее доступны протеолизу молекулы с наименьшей удельной поверхностью, то есть приближающиеся по форме к шару.

Четвертичную структуру имеют белковые молекулы, состоящие из субъединиц. Последние могут быть ассоциированы за счет ковалентных, ионных и водородных связей. Ассоциация субъединиц снижает относительную величину экспонированной части молекулы, увеличивает ее конформационную стабильность за счет внутримолекулярных взаимодействий. Ассоциированные молекулы менее доступны действию ферментов, чем диссоциированные.

Денатурация белков сопровождается развертыванием полипептидной цепи, демаскированием прежде экранированных групп. Снимаются ограничения доступности субстрата, обусловленные вторичной, третичной четвертичной структурой. Денатурированные белки гидролизуются, целом быстрее и полнее нативных.

 

 

Ссылка на основную публикацию