Структура белковых молекул — Ценность белков

Строение и биологическая ценность белков

Первая теория строения белков была предложена Мульдером, ее поддерживали Берцелиус, Либих, Дюма. Она называлась «теория протеина» и предполагала, что белки состоят из минимальных структурных единиц — «протеинов». Данилевский в 80-х годах XIX в. Доказал, что белки состоят из аминокислот, соединенных такими же связями, как в биурете: RNHCONHCOR. В начале XX в. Была разработана пептидная теория (Эмиль Фишер, Курциус, Гофмейстер) и ее положения были подтверждены синтезом пептидов. Итак, сейчас мы можем дать такое определение белкам:
«Белки – высокомолекулярные природные полимеры, состоящие из аминокислот,, соединенных пептидными связями».

Размеры белковых молекул в среднем составляют 5-6 нм, а мол. Масса от 5000 до 500000 дальтон. Белки растворимы в воде и сольватированы (окружены молекулами воды), несут определенный заряд – в зависимости от аминокислотного состава – и имеют определенную изоэлектрическую точку.

Белки находятся в природном, или нативном состоянии, если они имеют определенное строение, окружены молекулами воды (сольватированы) и не находятся в нейтральном состоянии. Если нарушается природная структура белка, то наступает его денатурация. В этом случае нарушается нативная структура белка под влиянием таких факторов как высокая температура, органические растворители, сильные кислоты или основания, соли тяжелых металлов.

Структура белковых молекул

Структура белковых молекул имеет 4 уровня организации:

—   первичная структура – последовательность АК в полипептидной цепи,

—   вторичная структура – расположение полипептидных цепей в виде спирали или в виде складочных структур, которые поддерживаются, в основном, водородными связями,

—   третичная структура – трехмерное расположение полипептидной цепи в пространстве, при этом возможно множество конформаций белковой молекулы, эта структура поддерживается водородными, ионными, гидрофобными связями,

—   четверичная структура – комплекс нескольких полипептидных цепей (субъединиц), связанных водородными, ванн-дер-ваальсовыми и другими нековалентными взаимодействиями.

Для структуры белков очень важно такое понятие как конформация, то есть форма молекулы, в которой пространственное расположение групп изменяется благодаря свободному вращению вокруг простых сигма-связей, при этом сохраняется порядок связей, их длина.

Биологическая ценность белков пищевых продуктов зависит от соотношения в них незаменимых аминокислот, которые не могут синтезироваться в организме и должны поступать только с пищей.

Незаменимых аминокислот восемь – лизин, метионин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин, валин.

Особо дефицитными являются лизин, метионин и триптофан. Потребность взрослого человека а лизине – 3-5 г в сутки; недостаток его в организме приводит к нарушению роста, кровообращения, уменьшению содержания гемоглобина в крови. Метионин участвует в обмене жиров и фосфолипидов, является наиболее сильным липотропным средством, участвует в обмене витаминов B12 и фолиевой кислоты. Триптофан способствует росту, образованию гемоглобина, участвует в процессе восстановления тканей. Потребность организма в метионине и триптофане составляет в среднем по 1 г в сутки.

Фенилаланин участвует в обеспечении функции щитовидной железы и надпочечников. Лейцин, изолейцин и треонин влияют на процессы роста. При неностатке лейцина уменьшается масса тела, возникают изменения в почках и щитовидной железе. Недостаток валина приводит к расстройству координации движений.

К частично заменимым аминокислотам относят аргинин и гистидин, так как в организме они синтезируются довольно медленно. Недостаточное потребление аргинина и гистидина с пищей у взрослого человека в целом не сказывается на развитии, однако может возникнуть экзема или нарушиться синтез гемоглобина. В аргинине и гистидине особенно нуждается молодой организм.

Отсутствие в пищи хотябы одной незаменимой аминокислоты вызывает отрицательный азотистый баланс, нарушение деятельности центральной нервной системы, остановку роста и тяжелые клинические последствия типа авитаминоза. Нехватка одной незаменимой аминокислоты приводит к неполному усвоению других. Данная закономерность подчиняется закону Либиха, по которому развитие живых организмов определяется тем незаменимым веществом, которое присутствует в наименьшем количестве.

Эксперты ФАО считают, что в 1 г пищевого белка должно содержаться (в идеальном варианте) следующее количество незаменимых аминокислот, мг: изолейцин – 40; лейцин – 70; лизин – 55; метионин и цистин – 35; фенилаланин  и тирозин – 60; триптофан – 10; треонин – 40; валин – 50. Заменимые аминокислоты также выполняют в организме разнообразные функции и играют не меньшую роль, чем незаменимые. Так, например, глутаминовая кислота является единственной кислотой, поддерживающей дыхание клеток мозга.

Аминокислоты содержатся во многих продуктах растительного и животного происхождения. Однако содержание аминокислот и соотношение их в белковых продуктах разное.

Важнейшие функции белков

Белки пищевых продуктов невозможно заменить другими веществами, и роль их в организме человека чрезвычайно важна (рис.3.1).
Белки играют ключевую роль в жизни клетки, составляя материальную основу её химической деятельности.

Каталитические белки Наиболее многообразный класс белков относится к биологическим катализаторам, которые называются ферментами или энзимами. Ежесекундно в клетках протекает множество химических реакций, причем почти все они катализируются при помощи ферментов. В настоящее время выделено и идентифицировано более 2000 ферментов, катализирующих протекание разнообразных реакций в клетках и тканях.

Транспортные белки Ряд белков выполняет функции переноса веществ из одного компартамента клетки в другой или между органами целого организма. Например, гемоглобин переносит кислород от легких к тканям и углекислый газ из тканей в легкие. В крови локализованы специальные транспортные белки – альбумины, переносящие различные эндогенные и экзогенные вещества. Имеются также специальные белки – пермеазы, переносящие различные вещества через биологические мембраны. 

Регуляторные белки В организме существует специальный класс белков, выполняющий регуляторные функции. В первую очередь к ним относятся гормоны белково-пептидной природы. Эти белки играют основополагающую роль в регуляции клеточной и физиологической активности. Например, гормон инсулин регулирует потребление клетками глюкозы, кальцитонин – содержание кальция в крови и костной ткани и т.д.

Ссылка на основную публикацию